生物合成：在植物中，氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。对于其他氨基酸，植物利用转氨酶将氨基从谷氨酸转移到另一种α-酮酸。例如，天冬氨酸转氨酶将谷氨酸和草酰乙酸转化为α-酮戊二酸和天冬氨酸。其他生物体也使用转氨酶来合成氨基酸。非标准氨基酸通常是通过对标准氨基酸的修饰形成的。例如，同型半胱氨酸是通过转硫途径形成的，或者是通过甲硫氨酸经由中间代谢物腺苷甲硫氨酸的去甲基化形成的，而羟脯氨酸是由脯氨酸的翻译后修饰产生的。氨基酸的作用与功效：维持足够的胶原纤维和弹性纤维，使皮肤柔滑，细腻富有弹性。151151-31-4
整体结构：四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。检测方法：分别向甲、乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲、乙两试管中溶液发生的颜色变化。上述的演示实验结果表明，双缩脲试剂与蛋白质呈现紫色反应。854952-58-2甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）是细菌、线粒体和叶绿体中蛋白质的起始氨基酸。
蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。
α氨基酸是自然界中较常见的形式，但只存在于 L 异构体中。α碳是手性碳原子，甘氨酸除外，它在α碳上有两个无法区分的氢原子。因此，除了甘氨酸之外，所有α-氨基酸都可以存在于两种称为L或D氨基酸（相对构型）的对映体中，这两种对映体彼此是镜像（另见手性）。虽然L-氨基酸替代核糖体翻译过程中蛋白质中发现的所有氨基酸，但D-氨基酸也存在于一些蛋白质中，这些蛋白质是在翻译和转位到内质网后由酶翻译后修饰产生的，如在外来的海洋生物中，如锥螺。氨基酸也是细菌细胞壁肽聚糖的主要成分，D-丝氨酸可以在大脑里作为神经传递素。氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。
D -氨基酸用于外消旋结晶学中以产生中心对称晶体，这（取决于蛋白质）可使蛋白质结构的测定更容易和更稳健。氨基酸构型的 L 和 D 不是指氨基酸本身的光学活性，而是指甘油醛异构体的光学活性，理论上，氨基酸可以从甘油醛异构体中合成( D -甘油醛是右旋的； L -甘油醛是左旋的)。在另一种方式中，（S）和（R）指示符用于指示很全配置。蛋白质中几乎所有的氨基酸都在α碳上，半胱氨酸是（R），甘氨酸是非手性的。半胱氨酸的侧链与其他氨基酸的几何位置相同，但是 R/S 术语相反，因为硫的原子序数高于羧基中氧的，侧链优先级更高，而与羧基相比，而大多数其他侧链中的原子的优先级更低。氨基酸的副作用：氨基酸用于调节血糖，用于糖尿病的食疗。15442-73-6
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。151151-31-4
蛋白质：蛋白质（protein）由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物，是一种生物大分子。蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与，较重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者，没有蛋白质就没有生命。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与，蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。151151-31-4
