蛋白质合成是生物按照从脱氧核糖核酸 (DNA)转录得到的信使核糖核酸（mRNA）上的遗传信息合成蛋白质的过程。由于mRNA上的遗传信息是以密码形式存在的，只有合成为蛋白质才能表达出生物性状，因此将蛋白质生物合成比拟为转译或翻译。蛋白质生物合成包括氨基酸的活化及其与专一转移核糖核酸(tRNA)的连接；肽链的合成（包括起始、延伸和终止）和新生肽链加工成为成熟的蛋白质 3大步骤。其中心环节是肽链的合成。蛋白质生物合成需核糖体、mRNA、tRNA、氨酰转移核糖核酸 (氨酰tRNA)合成酶、可溶性蛋白质因子等大约200多种生物大分子协同作用来完成。氨基酸：氨基酸是生物学上重要的有机化合物。123987-13-3
蛋白质的性质： 蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20 种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。123987-13-3合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。
氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。重要的因素是电荷，亲水性或者疏水性、尺寸和功能组。这些特性对蛋白质结构和蛋白质-蛋白质相互作用很重要。水溶性蛋白质的疏水残基（Leu、Ile、Val、Phe和Trp）倾向于埋在蛋白质的中间，而亲水性侧链则暴露在水溶剂中。（注意，在生物化学中，残基是指载脂糖、蛋白质核酸的多聚链中的一种特定单体。）完整的膜蛋白往往有外露的疏水性氨基酸的外环，这些疏水性氨基酸将它们固定在脂质双分子层中。必须与带正电荷的分子结合的蛋白质，其表面含有大量带负电荷的氨基酸，如谷氨酸和天冬氨酸；而与带负电的分子结合的蛋白质的表面富含带正电的链，如赖氨酸和精氨酸。氨基酸残基具有不同的疏水性。
非标准氨基酸：由通用遗传密码子直接编码的20种氨基酸称为标准氨基酸或标准氨基酸。甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）是细菌、线粒体和叶绿体中蛋白质的起始氨基酸，它常被一种改性形式的甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）所取代。其他氨基酸称为非标准或非标准氨基酸。大多数非标准氨基酸也是非蛋白质氨基酸的（即，它们在翻译过程中不能结合到蛋白质中），但其中有两种是蛋白质氨基酸的，因为它们可以通过利用不在通用遗传密码中编码的信息来翻译地结合到蛋白质中。 两种非标准的蛋白质氨基酸是硒代半胱氨酸(存在于许多非真核生物和大多数真核生物中，但不直接由脱氧核糖核酸编码)和吡咯赖氨酸(光在一些古细菌和一种细菌中发现)。这些非标准氨基酸的掺入是罕见的。氨基酸的作用：a-酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪。
肽键形成：不是所有的肽键都是这样形成的。在少数情况下，肽是由特定的酶合成的。例如，三肽谷胱甘肽是细胞抵御氧化应激的重要组成部分。这种肽由游离氨基酸分两步合成。在一步中，γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶通过在谷氨酸的侧链羧基(该侧链的γ碳)和半胱氨酸的氨基之间形成的肽键缩合半胱氨酸和谷氨酸。该二肽然后通过谷胱甘肽合成酶与甘氨酸缩合形成谷胱甘肽。在化学中，肽是通过多种反应合成的。固相多肽合成中较常用的方法之一是用氨基酸的芳香肟衍生物作为活化单元。这些都是按顺序添加到生长的肽链上的，该肽链连接到固体树脂载体上。通过改变氨基酸的类型和顺序（使用组合化学）可以方便地合成大量不同的肽，这使得肽合成可用于创建肽库以用于通过高通量筛选发现药物。氨基酸的作用与功效：有效阻断外界有害物质对皮肤的侵害。33662-26-9
原核细胞中每种mRNA分子常带有多个功能相关蛋白质的编码信息。123987-13-3
蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。123987-13-3
