蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。492-99-9
氨基酸的副作用：氨基酸用于调节血糖，用于糖尿病的食疗，防治急性肝炎引起的肝功能异常，用于补充病后体质虚弱及各种疾病所致的蛋白质流失。可是仍然又很多人担心氨基酸有副作用，下面详细介绍氨基酸的副作用。氨基酸的副作用一：引起肥胖，氨基酸适用于蛋白质缺乏和衰弱的病人，肝和肾功能衰竭，肌肉无力者，如果是正常人且营养已经十分充裕，体内蛋白质或氨基酸剩余过多，就会引起肥胖。氨基酸的副作用二：造成身体的不适与，对于消化能力正常的健康青少年儿童不适合食用，是药三分毒，食用后难免出现各种各样的不舒服。氨基酸的副作用三：高蛋白饮食则会致糖尿病肾病的发生率增高。氨基酸属于高蛋白饮食，过量食用会导致糖尿病。6945-68-2蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质。
蛋白质生物合成过程：肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核的蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核的蛋白上脱落。③移位：核的蛋白体向mRNA的3'- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核的蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。
蛋白质纯化：为了进行体外(in vitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含有可溶蛋白质的混合物分离出来。盐析法是一种较为常用的通过沉淀从裂解液中分离浓缩蛋白质的方法。基于目的蛋白质的化学性质（如分子量、带电情况和结合活性），可以利用不同的色谱法来进一步分离提纯蛋白质。纯化的程度可以用电泳（已知目的蛋白质的分子量）、光谱学（目的蛋白质具有独特的光谱学特征）或者酶活分析反应（目的蛋白质具有特定的酶活性）来衡量。另外，蛋白质可以使用电聚焦根据其电荷被分离。蛋白质是生物体重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质，在各种生命活动过程中发挥重要作用，是维持生命的物质基础。粮农组织（FAO）表示，成年人每天摄取蛋白质应在75 g以上，而世界人均水平只有68.8 g，我国目前平均水平光60 g[1]。蛋白质摄入不足主要是由于蛋白质的很全摄入量不足以及摄取的蛋白质中的氨基酸的比例失衡导致，目前解决蛋白质摄入不足的首要方法是开辟新型蛋白质来源，并通过合理的膳食搭配来解决氨基酸比例失衡。动物蛋白虽然是质量的蛋白源，但其转化途径要比植物蛋白质的提取需要更多的经济费用及更长的时间周期，而植物蛋白质的利用成本相对较低，因此加工利用植物蛋白质是我国目前主要的解决蛋白质供应不足的措施。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。492-99-9
合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。492-99-9
α氨基酸是自然界中较常见的形式，但只存在于 L 异构体中。α碳是手性碳原子，甘氨酸除外，它在α碳上有两个无法区分的氢原子。因此，除了甘氨酸之外，所有α-氨基酸都可以存在于两种称为L或D氨基酸（相对构型）的对映体中，这两种对映体彼此是镜像（另见手性）。虽然L-氨基酸替代核糖体翻译过程中蛋白质中发现的所有氨基酸，但D-氨基酸也存在于一些蛋白质中，这些蛋白质是在翻译和转位到内质网后由酶翻译后修饰产生的，如在外来的海洋生物中，如锥螺。氨基酸也是细菌细胞壁肽聚糖的主要成分，D-丝氨酸可以在大脑里作为神经传递素。492-99-9
