非蛋白质功能：人脑中儿茶酚胺和微量胺的生物合成途径：在人类中，非蛋白质氨基酸也有重要的作用代谢中间产物的生物合成中神经传递素γ-氨基丁酸(伽马氨基丁酸)。许多氨基酸被用来合成其他分子，例如:色氨酸是神经递质血清素的前体。酪氨酸（及其前体苯丙氨酸）是儿茶酚胺神经递质多巴胺、肾上腺素、去甲肾上腺素和各种微量胺的前体。苯丙氨酸是人类苯乙胺和酪氨酸的前体。在植物中，它是多种苯丙酸的前体，在植物代谢中起重要作用。甘氨酸是卟啉如血红素的前体。精氨酸是一氧化氮的前体。鸟氨酸和腺苷甲硫氨酸是多胺的前体天冬氨酸、甘氨酸和谷氨酰胺是核苷酸的前体然而，并不是所有其他丰富的非标准氨基酸的功能都是已知的。氨基酸的作用与功效：祛除皮肤细胞过剩的自由基，有效延缓皮肤衰老。26761-40-0
蛋白质生物合成过程：1．氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。2．活化氨基酸的缩合——核的蛋白体循环：活化氨基酸在核的蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核的蛋白体循环。核的蛋白体循环过程可分为三个阶段：⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。71963-77-4蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。
蛋白质是一种复杂的有机化合物，旧称“朊（ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行启动或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。
蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。氨基酸的作用：或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。
蛋白质的性质： 蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20 种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。71469-82-4
氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物，谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。26761-40-0
氨基酸的副作用：氨基酸用于调节血糖，用于糖尿病的食疗，防治急性肝炎引起的肝功能异常，用于补充病后体质虚弱及各种疾病所致的蛋白质流失。可是仍然又很多人担心氨基酸有副作用，下面详细介绍氨基酸的副作用。氨基酸的副作用一：引起肥胖，氨基酸适用于蛋白质缺乏和衰弱的病人，肝和肾功能衰竭，肌肉无力者，如果是正常人且营养已经十分充裕，体内蛋白质或氨基酸剩余过多，就会引起肥胖。氨基酸的副作用二：造成身体的不适与，对于消化能力正常的健康青少年儿童不适合食用，是药三分毒，食用后难免出现各种各样的不舒服。氨基酸的副作用三：高蛋白饮食则会致糖尿病肾病的发生率增高。氨基酸属于高蛋白饮食，过量食用会导致糖尿病。26761-40-0
