氨基酸的特点：1、：老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样质量蛋白，。2、氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。氨基酸的作用：或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。18368-57-5
氨基酸的理化性质：由遗传密码直接编码的20种氨基酸可以根据它们的特性分成几组。重要的因素是电荷，亲水性或者疏水性、尺寸和功能组。这些特性对蛋白质结构和蛋白质-蛋白质相互作用很重要。水溶性蛋白质的疏水残基（Leu、Ile、Val、Phe和Trp）倾向于埋在蛋白质的中间，而亲水性侧链则暴露在水溶剂中。（注意，在生物化学中，残基是指载脂糖、蛋白质核酸的多聚链中的一种特定单体。）完整的膜蛋白往往有外露的疏水性氨基酸的外环，这些疏水性氨基酸将它们固定在脂质双分子层中。必须与带正电荷的分子结合的蛋白质，其表面含有大量带负电荷的氨基酸，如谷氨酸和天冬氨酸；而与带负电的分子结合的蛋白质的表面富含带正电的链，如赖氨酸和精氨酸。氨基酸残基具有不同的疏水性。97266-84-7氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。
蛋白质的结构：蛋白质四级结构：由几个蛋白质分子（多肽链），通常称为蛋白质亚基所形成的结构，在功能上作为一个蛋白质复合体。 蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。
蛋白质的特性：大肠杆菌与密码子用法：—般来说，在重组蛋白表达宿主的选择中，对原核来源的蛋白质应当只选择大肠杆菌进行表达，而不是真核表达系统，因为通常真核生物的翻译后修饰能力和改善的折叠能力对原核的蛋白来说是不必要的，甚至是不想要的。对于真核的蛋白来说情况就不同了，因为有大量的实例表明，真核的蛋白能在大肠杆菌中进行成功地表达。当使用原核系统表达真核的蛋白时 ，一个非常重要的考虑是: 像所有生物一样，大肠杆菌对密码子的使用有偏性，其tRNA丰度反映了这一偏性。表达含有数个大肠杆菌稀有密码子的真核的蛋白时会受对应的 tRNA丰度的限制而效率不高。 氨基酸的作用与功效：祛除皮肤细胞过剩的自由基，有效延缓皮肤衰老。
整体结构：蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有一个而确切的氨基酸序列。二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（-NH-）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。1184980-29-7
机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。18368-57-5
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15 M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。18368-57-5
