肽键形成：两种氨基酸通过肽键缩合形成二肽：由于氨基酸的胺和羧酸基团都能反应形成酰胺键，一个氨基酸分子可以与另一个氨基酸分子反应并通过酰胺键连接起来。这种氨基酸的聚合产生了蛋白质。这个缩合反应产生新形成的肽键和一分子水。在细胞中，这种反应不会直接发生;相反，氨基酸首先通过酯键附着在转移RNA分子上而被启动。这种氨基酰基tRNA是由氨基酰基tRNA合成酶在atp依赖反应中产生的。[96]这个氨基酰-tRNA就是核糖体，其催化延伸蛋白质链的氨基对酯键的攻击。由于这一机制，所有由核糖体制造的蛋白质都是从它们的N端开始合成，并向它们的C端移动。氨基酸的作用与功效：消除疲劳、保持精力旺盛。67831-83-8
蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质，在各种生命活动过程中发挥重要作用，是维持生命的物质基础。粮农组织（FAO）表示，成年人每天摄取蛋白质应在75 g以上，而世界人均水平只有68.8 g，我国目前平均水平光60 g[1]。蛋白质摄入不足主要是由于蛋白质的很全摄入量不足以及摄取的蛋白质中的氨基酸的比例失衡导致，目前解决蛋白质摄入不足的首要方法是开辟新型蛋白质来源，并通过合理的膳食搭配来解决氨基酸比例失衡。动物蛋白虽然是质量的蛋白源，但其转化途径要比植物蛋白质的提取需要更多的经济费用及更长的时间周期，而植物蛋白质的利用成本相对较低，因此加工利用植物蛋白质是我国目前主要的解决蛋白质供应不足的措施。6728-26-3非标准氨基酸：由通用遗传密码子直接编码的20种氨基酸称为标准氨基酸或标准氨基酸。
蛋白质的降：对于细胞来说，蛋白质降解有多种用途，包括去除分泌蛋白的N末端信号肽，对前体蛋白进行剪切以产生“成熟”蛋白等。细胞不需要的或受到损伤的非跨膜蛋白质一般由蛋白酶体来进行降解，而真核生物的跨膜蛋白则通过内体运送到溶酶体（动物细胞）或液泡（酵母）中进行降解[22]。降解所生成的氨基酸分子可以被用于合成新的蛋白质。一些蛋白质可以发生自降解。此外，细胞中存在的大量蛋白酶（特别是溶酶体中），可以对外来的蛋白质进行降解，这也是一种细胞自我保护的机制。
非蛋白质功能：人脑中儿茶酚胺和微量胺的生物合成途径：在人类中，非蛋白质氨基酸也有重要的作用代谢中间产物的生物合成中神经传递素γ-氨基丁酸(伽马氨基丁酸)。许多氨基酸被用来合成其他分子，例如:色氨酸是神经递质血清素的前体。酪氨酸（及其前体苯丙氨酸）是儿茶酚胺神经递质多巴胺、肾上腺素、去甲肾上腺素和各种微量胺的前体。苯丙氨酸是人类苯乙胺和酪氨酸的前体。在植物中，它是多种苯丙酸的前体，在植物代谢中起重要作用。甘氨酸是卟啉如血红素的前体。精氨酸是一氧化氮的前体。鸟氨酸和腺苷甲硫氨酸是多胺的前体天冬氨酸、甘氨酸和谷氨酰胺是核苷酸的前体然而，并不是所有其他丰富的非标准氨基酸的功能都是已知的。氨基酸必须首先通过氨基酸转运体从细胞器和细胞进入血液循环。
D -氨基酸用于外消旋结晶学中以产生中心对称晶体，这（取决于蛋白质）可使蛋白质结构的测定更容易和更稳健。氨基酸构型的 L 和 D 不是指氨基酸本身的光学活性，而是指甘油醛异构体的光学活性，理论上，氨基酸可以从甘油醛异构体中合成( D -甘油醛是右旋的； L -甘油醛是左旋的)。在另一种方式中，（S）和（R）指示符用于指示很全配置。蛋白质中几乎所有的氨基酸都在α碳上，半胱氨酸是（R），甘氨酸是非手性的。半胱氨酸的侧链与其他氨基酸的几何位置相同，但是 R/S 术语相反，因为硫的原子序数高于羧基中氧的，侧链优先级更高，而与羧基相比，而大多数其他侧链中的原子的优先级更低。氨基酸的作用：氨基酸构成蛋白质，赋予了蛋白质特定的分子结构形态。78760-60-8
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，氨基酸通过脱水缩合连成肽链。67831-83-8
氨基酸的种类：从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，但是参与蛋白质组成的常见氨基酸或称基本氨基酸只有20种。此外，在某些蛋白质中还存在若干种不常见的蛋白质氨基酸。也就是说组成蛋白质的氨基酸包括20种常见的蛋白质氨基酸(或称基本氨基酸)和一些不常见的蛋白质氨基酸(不常见的蛋白质氨基酸都是由相应的常见氨基酸经修饰而来的)。所以组成蛋白质的氨基酸应该多于20种(该书P128列出了10多种不常见的蛋白质氨基酸)，只不过常见的或者说基本的只有20种，这20种都是α–氨基酸(确切的说应该是19种α–氨基酸，因为脯氨酸与一般的α–氨基酸不同，它没有自由的α–氨基，属于α–亚氨基酸，可以看成是α–氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构)。其他不常见的蛋白质氨基酸也是α–氨基酸或α–亚氨基酸。67831-83-8
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