蛋白质的细胞功能：蛋白质是细胞中的主要功能分子。除了特定类别的RNA，大多数的其他生物分子都需要蛋白质来调控。蛋白质也是细胞中含量较为丰富的分子之一；例如，蛋白质占大肠杆菌细胞干重的一半，而其他大分子如DNA和RNA则只分别占3%和20%。在一个特定细胞或细胞类型中表达的所有蛋白被称为对应细胞的蛋白质组。蛋白质能够在细胞中发挥多种多样的功能，涵盖了细胞生命活动的各个方面：发挥催化作用的酶；参与生物体内的新陈代谢的调剂作用，如胰岛素；一些蛋白质具有运输代谢物质的作用，如离子泵和血红蛋白；发挥储存作用，如植物种子中的大量蛋白质，就是用来萌发时的储备；许多结构蛋白被用于细胞骨架等的形成，如肌球蛋白；还有免疫、细胞分化、细胞凋亡等过程中都有大量蛋白质参与。氨基酸的作用与功效：启动巨噬细胞的吞噬功能，曾强淋巴系统的排毒，排毒功能。654670-89-0
非标准氨基酸：由通用遗传密码子直接编码的20种氨基酸称为标准氨基酸或标准氨基酸。甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）是细菌、线粒体和叶绿体中蛋白质的起始氨基酸，它常被一种改性形式的甲硫氨酸（N-甲酰甲硫氨酸）所取代。其他氨基酸称为非标准或非标准氨基酸。大多数非标准氨基酸也是非蛋白质氨基酸的（即，它们在翻译过程中不能结合到蛋白质中），但其中有两种是蛋白质氨基酸的，因为它们可以通过利用不在通用遗传密码中编码的信息来翻译地结合到蛋白质中。 两种非标准的蛋白质氨基酸是硒代半胱氨酸(存在于许多非真核生物和大多数真核生物中，但不直接由脱氧核糖核酸编码)和吡咯赖氨酸(光在一些古细菌和一种细菌中发现)。这些非标准氨基酸的掺入是罕见的。蛋白激酶仰制剂KT5823氨基酸的作用与功效：防止皱纹的发生。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15 M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。
非蛋白质功能：人脑中儿茶酚胺和微量胺的生物合成途径：在人类中，非蛋白质氨基酸也有重要的作用代谢中间产物的生物合成中神经传递素γ-氨基丁酸(伽马氨基丁酸)。许多氨基酸被用来合成其他分子，例如:色氨酸是神经递质血清素的前体。酪氨酸（及其前体苯丙氨酸）是儿茶酚胺神经递质多巴胺、肾上腺素、去甲肾上腺素和各种微量胺的前体。苯丙氨酸是人类苯乙胺和酪氨酸的前体。在植物中，它是多种苯丙酸的前体，在植物代谢中起重要作用。甘氨酸是卟啉如血红素的前体。精氨酸是一氧化氮的前体。鸟氨酸和腺苷甲硫氨酸是多胺的前体天冬氨酸、甘氨酸和谷氨酰胺是核苷酸的前体然而，并不是所有其他丰富的非标准氨基酸的功能都是已知的。氨基酸的作用：氨基酸分解代谢所产生的的a-酮酸。
非蛋白质氨基酸：除了22种蛋白质氨基酸外，许多非蛋白质氨基酸是已知的。它们要么不存在于蛋白质中（如肉碱、γ-氨基丁酸、左旋甲状腺素），要么不是由标准细胞机制（如羟脯氨酸和硒蛋氨酸）直接分离产生的。蛋白质中的非蛋白质氨基酸是通过翻译后修饰形成的，翻译后修饰是蛋白质合成过程中翻译后的修饰。这些修饰通常对蛋白质的功能或调节至关重要。例如，谷氨酸的羧基化可以更好地结合钙离子，胶原中含有羟脯氨酸，由脯氨酸的羟基化产生。另一个例子是通过赖氨酸残基的修饰在翻译起始因子 EIF5A 中形成腐胺赖氨酸。这种修饰也可以决定蛋白质的定位，例如，长疏水基团的加入可以使蛋白质结合到磷脂膜上。氨基酸的作用与功效：避免沮丧、焦虑等状态，稳定情绪、保持旺盛精力。888499-98-7
氨基酸的作用与功效：可与麸皮内二价金属离子发生螯合反应。654670-89-0
蛋白质还有一些被人熟知的理化性质： 1．蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。 变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2.蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程NA（或初始转录产物）要经过转录后修饰以形成成熟的mRNA，随后mRNA就可以经由核糖体被用作蛋白质合成的模板。654670-89-0
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