根据蛋白质所能发挥作用的特点，可以将其功能性质分为3大类：（1）水合性质，取决于蛋白质同水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性和溶解性等。（2）结构性质（与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质），如沉淀、胶凝作用、组织化和面团的形成等。（3）蛋白质的表面性质，涉及蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，主要有蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。 此外，还有人根据蛋白质在食品感官质量方面所具有的一些作用，将它的功能特性划分出第四种性质——感官性质，涉及蛋白质在食品中所产生的浑浊度、色泽、风味组合、咀嚼性、爽滑感等。氨基酸：氨基酸是生物学上重要的有机化合物。19914-38-6
蛋白质的结构：蛋白质四级结构：由几个蛋白质分子（多肽链），通常称为蛋白质亚基所形成的结构，在功能上作为一个蛋白质复合体。 蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。 1405-69-2氨基酸的作用与功效：有效阻断外界有害物质对皮肤的侵害。
蛋白质氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的结构单元（单体）。它们结合在一起形成短的聚合物链称为肽或长链称为多肽或蛋白质。这些聚合物是线性的，没有支链，链内的每一个氨基酸都与两个相邻的氨基酸相连。制造由DNA/RNA遗传物质编码的蛋白质的过程称为翻译，包括通过一种称为核糖体的核酶将氨基酸一步一步地添加到正在生长的蛋白质链中。氨基酸的添加顺序是从一个mRNA模板通过遗传代码读取的，是生物体基因的RNA拷贝。22种氨基酸天然地结合在多肽中，称为蛋白质原性氨基酸或天然氨基酸。其中20种由通用遗传密码编码。其余的2种，硒代半胱氨酸和吡咯赖氨酸，通过独特的合成机制被整合到蛋白质中。
肽键形成：不是所有的肽键都是这样形成的。在少数情况下，肽是由特定的酶合成的。例如，三肽谷胱甘肽是细胞抵御氧化应激的重要组成部分。这种肽由游离氨基酸分两步合成。在一步中，γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶通过在谷氨酸的侧链羧基(该侧链的γ碳)和半胱氨酸的氨基之间形成的肽键缩合半胱氨酸和谷氨酸。该二肽然后通过谷胱甘肽合成酶与甘氨酸缩合形成谷胱甘肽。在化学中，肽是通过多种反应合成的。固相多肽合成中较常用的方法之一是用氨基酸的芳香肟衍生物作为活化单元。这些都是按顺序添加到生长的肽链上的，该肽链连接到固体树脂载体上。通过改变氨基酸的类型和顺序（使用组合化学）可以方便地合成大量不同的肽，这使得肽合成可用于创建肽库以用于通过高通量筛选发现药物。蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质，是细胞中含量较丰富，功能较多的大分子物质。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15 M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1 M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。细胞中，酶是较被普遍了解和研究较多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。359878-47-0
机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。19914-38-6
基本含义：蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素，也可能含有硫、磷等元素。蛋白质是由α-氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是构成人体组织部位的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。男性缺失蛋白质比女性缺失蛋白质更需要重视，男士一旦缺失蛋白质，会导致男性精子质量下降，精子活力降低以及精子不液化造成男性不育。19914-38-6
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