生化试剂基本参数
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  • 源叶,Fifan,Medmol
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  • 齐全
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生化试剂企业商机

蛋白质是生物体所必需的生物大分子物质,是细胞中含量较丰富,功能较多的大分子物质,在各种生命活动过程中发挥重要作用,是维持生命的物质基础。粮农组织(FAO)表示,成年人每天摄取蛋白质应在75 g以上,而世界人均水平只有68.8 g,我国目前平均水平光60 g[1]。蛋白质摄入不足主要是由于蛋白质的很全摄入量不足以及摄取的蛋白质中的氨基酸的比例失衡导致,目前解决蛋白质摄入不足的首要方法是开辟新型蛋白质来源,并通过合理的膳食搭配来解决氨基酸比例失衡。动物蛋白虽然是质量的蛋白源,但其转化途径要比植物蛋白质的提取需要更多的经济费用及更长的时间周期,而植物蛋白质的利用成本相对较低,因此加工利用植物蛋白质是我国目前主要的解决蛋白质供应不足的措施。甲硫氨酸(N-甲酰甲硫氨酸)是细菌、线粒体和叶绿体中蛋白质的起始氨基酸。158465-13-5

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氨基酸的种类:从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种,但是参与蛋白质组成的常见氨基酸或称基本氨基酸只有20种。此外,在某些蛋白质中还存在若干种不常见的蛋白质氨基酸。也就是说组成蛋白质的氨基酸包括20种常见的蛋白质氨基酸(或称基本氨基酸)和一些不常见的蛋白质氨基酸(不常见的蛋白质氨基酸都是由相应的常见氨基酸经修饰而来的)。所以组成蛋白质的氨基酸应该多于20种(该书P128列出了10多种不常见的蛋白质氨基酸),只不过常见的或者说基本的只有20种,这20种都是α–氨基酸(确切的说应该是19种α–氨基酸,因为脯氨酸与一般的α–氨基酸不同,它没有自由的α–氨基,属于α–亚氨基酸,可以看成是α–氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构)。其他不常见的蛋白质氨基酸也是α–氨基酸或α–亚氨基酸。114676-69-6氮首先以谷氨酸的形式被吸收为有机化合物,谷氨酸是由线粒体中的α-酮戊二酸和氨形成的。

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蛋白质的细胞功能:蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子,包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点,而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”;而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关,因为结构决定了结合位点的形状和化学性质(即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质)。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高;例如,核糖核酸酶克制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔(sub-femtomolar,即<10-15 M)量级的解离常数进行结合,但却完全不结合(解离常数>1 M)angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗核糖核酸酶。

蛋白质是一种复杂的有机化合物,旧称“朊(ruǎn)”。氨基酸是组成蛋白质的基本单位,氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子,每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基(-R)不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸,在蛋白质中,某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化,从而对蛋白质进行启动或调控。多个蛋白质可以一起,往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物,折叠或螺旋构成一定的空间结构,从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。细胞中,酶是较被普遍了解和研究较多的蛋白质,它的特点是催化细胞中的各类化学反应。

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蛋白质还有一些被人熟知的理化性质: 1.蛋白质的变性:蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏,引起蛋白质自然之分子结构的改变,并引起生理活性的消失。 变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构,一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性:溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变,因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2.蛋白质的盐析:和蛋白质的变性相对应,在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析,这是一种可逆的过程NA(或初始转录产物)要经过转录后修饰以形成成熟的mRNA,随后mRNA就可以经由核糖体被用作蛋白质合成的模板。蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。916792-07-9

氨基酸是构成蛋白质的基本单位,赋予蛋白质特定的分子结构形态,使其分子具有生化活性。158465-13-5

蛋白质生物合成过程:肽链延长阶段:①进位:与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核的蛋白体的受位。此步骤需GTP,Mg2+,和EF参与。②成肽:在转肽酶的催化下,将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上,与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核的蛋白上脱落。③移位:核的蛋白体向mRNA的3'- 端滑动相当于一个密码的距离,同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF(EFG)、GTP和Mg2+参与。 此时,核的蛋白体的受位留空,与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入,重复以上循环过程,使多肽链不断延长。158465-13-5

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