蛋白质纯化：为了进行体外(invitro)研究，必须先将目的蛋白质从其他细胞组分中分离提纯出来。这一过程通常从细胞裂解开始（对于分泌性蛋白质的提纯则不需要裂解细胞），通过破坏细胞膜将细胞内含物释放到溶液中，从而获得含有目的蛋白质的细胞裂解液。然后通过超速离心将细胞裂解液中膜脂和膜蛋白、细胞器、核酸以及含有可溶蛋白质的混合物分离出来。盐析法是一种较为常用的通过沉淀从裂解液中分离浓缩蛋白质的方法。基于目的蛋白质的化学性质（如分子量、带电情况和结合活性），可以利用不同的色谱法来进一步分离提纯蛋白质。纯化的程度可以用电泳（已知目的蛋白质的分子量）、光谱学（目的蛋白质具有独特的光谱学特征）或者酶活分析反应（目的蛋白质具有特定的酶活性）来衡量。另外，蛋白质可以使用电聚焦根据其电荷被分离。L-丙氨酸功能：添加食盐量的5-10%能够入味早，缩短腌制时间。609-02-9
化学试剂生产工艺技术不断进步。国家和企业对包括精细化工在内的科研工作的高度重视，以及国内电子信息工业的快速发展，共同推动了国内化学试剂产品不断推陈出新。国内设备制造业水平的不断提高，促进了化学试剂行业生产技术及工艺水平不断提升，使得国内生产较高化学试剂的能力不断提高，为国内化学试剂行业的发展提供了可靠的技术支持。化学试剂应用领域不断拓宽，主要下游的行业快速增长。目前，化学试剂普遍应用于工业、农业、医疗卫生、生物技术、检验检疫、****等国民经济的各行各业，化学试剂的应用领域和用途不断得到扩展，在国家产业升级和产业结构调整的大背景下，电子、微电子、航空航天、新材料、生物医药等先进制造业快速发展，这些新的应用领域和用途为化学试剂行业的发展带来了新的市场需求。随着国民经济在未来几年的快速发展，化学试剂市场需求快速增长的趋势将保持不变。随着未来国内大规模集成电路等产业的高速发展，PCB用化学试剂、超净高纯化学试剂等较高化学试剂的市场需求将大幅增加。13734-28-6L-丙氨酸功能：在豆粕制品（如酱油等）中添加2-3%能改善味道。
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiarystructure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（VanderWaalsforce）等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区（或称结构域domain）。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。
L-丙氨酸提取方法：发酵法生产L-丙氨酸提取工艺路线见图。发酵液经超滤除去菌体以及大分子蛋白,接着调节一定的pH和流速通过732型强酸性阳离子交换树脂(H+型),L-丙氨酸被交换到树脂上,发酵清液中的大部分色素、可溶性蛋白、阴离子则随过流废水排走,随后用4%的氨水将树脂上的L-丙氨酸完全洗脱下来,通过减压驱氨、活性炭脱色、浓缩结晶、离心、干燥等步骤获得L-丙氨酸成品。离心分离的精制母液循环回用,可有效提高提取的收率。功能：可提高食品的营养价值，在各类食品及饮料中，如：面包、冰糕点、果茶、奶制品、碳酸饮料、冰糕等。加入0.1~1％的丙氨酸可明显提高食品及饮料中的蛋白质利用率，并且由于丙氨酸具有能被细胞直接吸收的特点，因此，饮用后能迅速恢复疲劳，振奋精神。丙氨酸对保持体内的氮和葡萄糖水平平衡很重要，它是通过一系列叫做丙胺酸循环的化学活动发挥作用的。
蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定[16]。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。由于氨基酸的非对称性（两端分别具有氨基和羧基），蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基，被称为N端或氨基端；尾端则有自由的羧基，被称为C端或羧基端。随着电子显微镜的发展，蛋白质结构学发展迅猛，人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。611-71-2
L-丙氨酸功能：混合加入有机酸量的1-5%能改善诸如冰醋酸、丁二酸、富马酸。609-02-9
蛋白质纯化：对于天然蛋白质，可能需要一系列的纯化步骤才能获得纯度足以用于实验室应用的蛋白质。为了简化这一过程，通常采用基因工程的手段在目的蛋白质上添加一些化学特性，在不改变其结构和生物学活性的情况下使纯化过程更为简单。通常是将含有特定氨基酸序列的“标签”连接在目的蛋白质的N-端或C-端。例如，含有连续多个组氨酸的序列，称为组氨酸标签；将含有带组氨酸标签蛋白质的裂解液流过含有镍的亲和层析柱，组氨酸就可以与镍螯合从而结合在柱子上，而裂解液中其他蛋白质由于没有组氨酸标签而直接流出柱子，从而达到分离目的。通过基因工程（即DNA重组）改造而获得的蛋白质被称为重组蛋白质。609-02-9
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