WilliamAstbury在1933年初次提出基于氢键的规则蛋白质二级结构，LinuPauling在随后成功地证明了这一想法。部分基于KajLinderstrøm-Lang的先前研究[7]，WalterKauzmann的关于蛋白变性的研究更有助于人们理解疏水相互作用介导的蛋白质折叠所形成的结构。一个得到序列信息的蛋白质是胰岛素，FrederickSanger在1949年测得，他也因此较终证明该蛋白质由氨基酸的线性聚合物组成，而不是由支链，胶体或脂环族组成。1958年，他因这一成就而获得了诺贝尔奖。较早期被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构，所用方法为X射线晶体学。近些年，随着电子显微镜的发展，蛋白质结构学发展迅猛，人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，苯丙氨酸普遍用于医药和阿斯巴甜的主要原料。22532-61-2
碳水化合物化学组成：糖类化合物由C、H、O三种元素组成，分子中H和O的比例通常为2：1，与水分子中的比例一样，故称为碳水化合物。可用通式Cm（H2O）n表示。因此，曾把这类化合物称为碳水化合物。但是后来发现有些化合物按其构造和性质应属于糖类化合物，可是它们的组成并不符合Cm（H2O）n通式，如鼠李糖（C6H12O5）、脱氧核糖（C5H10O4）等；而有些化合物如甲醛、乙酸（C2H4O2）、乳酸（C3H6O3）等，其组成虽符合通式Cm（H2O）n，但结构与性质却与糖类化合物完全不同。所以，碳水化合物这个名称并不确切，但因使用已久，迄今仍在沿用。(另外像碳酸（H2CO3）、碳酸盐（XXCO3）、碳单质（C）、碳的氧化物（CO2、CO）、水（H2O）都不属于有机物，也就是不属于碳水化合物。食物中的碳水化合物分成两类：人可以吸收利用的有效碳水化合物，如：单糖、双糖、多糖和人不能消化的无效碳水化合物，如：纤维素。100114-57-6葡萄糖在体内分解时产生C3H4O3盐。
蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定[16]。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。由于氨基酸的非对称性（两端分别具有氨基和羧基），蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基，被称为N端或氨基端；尾端则有自由的羧基，被称为C端或羧基端。
蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多球蛋白是酶。纤维蛋白多为结构性的，例如，结缔组织的主要成分胶原蛋白，或头发和指甲的蛋白质成分角蛋白。膜蛋白常常作为受体，或提供通道极性的或带电的分子通过细胞膜。L-丙氨酸功能：在复配甜昧剂加入1~10％的丙氨酸，能提高甜度、缓和人工甜味剂的甜味。
丙氨酸在人体产生和利用丙氨酸的能力受损的情况下，补充可以帮助恢复正常的平衡，更容易维持健康的血糖水平，并支持肝脏的功能丙氨酸补充剂可以帮助糖尿病患者维持健康的血糖水平。补充这种非必需的氨基酸可能对人体是必要的他们患有各种各样的健康问题。除了帮助糖尿病患者维持健康的血糖水平外，那些从饮食失调或某种肝病中恢复过来的人可能会发现摄入额外的丙氨酸是有帮助的，比如那些患有爱泼斯坦-巴尔综合症或慢性疲劳综合症的人，也可能发现额外的丙氨酸有助于减少持续的疲劳感。丙氨酸水平升高与血压、能量摄入、胆固醇水平和体重指数升高相关。68076-36-8
L-丙氨酸功能：改善人工合成甜味剂(糖精钠，舔菊苷、甜蜜素等)的味感，可使甜度增效，减少用量。22532-61-2
从一个mRNA模板合成一个蛋白质的过程被称为翻译。在翻译过程中，mRNA被一些蛋白质携带到核糖体上；然后核糖体在mRNA上从5'端到3'端寻找起始密码子（大多数情况下为AUG）；找到起始密码子后，即核糖体上起始tRNA的反密码子与起始密码子配对后，翻译就可以开始进行；在起始密码子后，核糖体每一次阅读三个核苷酸（或一个密码子），同样是通过携带对应氨基酸的tRNA上反密码子与密码子配对。其中，氨酰tRNA合成酶可以将tRNA分子与正确的氨基酸连接到一起。不断延长的多肽链通常被称为“新生链”。生物体中的蛋白质合成总是从N-端到C-端。合成的蛋白质的大小可以通过其含有的氨基酸数目或者其分子量（以道尔顿或千道尔顿，即kDa为单位）来衡量。酵母蛋白的平均长度为466个氨基酸或平均分子量为53kDa[19]。目前已知的较大蛋白质是肌联蛋白，它是肌肉中肌节的组分之一，其分子量为近3,000kDa，含有近27,000个氨基酸。22532-61-2
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