蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。L-丙氨酸功能：在复配甜昧剂加入1~10％的丙氨酸，能提高甜度、缓和人工甜味剂的甜味。90891-21-7
蛋白质组学：在一定时间内一个细胞或一类细胞中存在的所有蛋白质被称为蛋白质组，研究如此大规模的数据的领域就被称为蛋白质组学，与基因组学的命名方式相似。蛋白质组学的关键实验技术包括2D电泳（可分离许多蛋白质），质谱，蛋白质芯片，酵母双杂，从而可以系统地探索蛋白质之间的相互作用。生物学上可能发生的这种相互作用的全部蛋白被称为相互作用组。确定表示每个可能折叠的蛋白质结构的系统尝试被称为结构基因组学。生物信息学。大量的计算方法已经被开发来分析蛋白质的结构，功能和进化。这样的工具的开发是由可用的多种生物体（包括人类基因组）的大量基因组和蛋白质组数据驱动的。根本不可能通过实验来研究所有的蛋白质，因此只有少数蛋白质被得到实验室实验，而计算工具用于外推到相似的蛋白质。138564-58-6丙氨酸是一种在肝脏中产生的氨基酸，也可以在肉类等食物中发现它的踪影。
丙氨酸是一种非必需的氨基酸，可以帮助身体将葡萄糖转化为能量幸运的是，有许多食物含有不同量的丙氨酸。鱼是一个很好的例子，许多不同类型的红肉和猪肉也是如此。许多乳制品，还有鸡蛋和家禽，鳄梨还含有大量的这种非必需氨基酸。当确定补充对个人较有利时，鳄梨也是一个很好的来源。鳄梨是一个很好的来源丙氨酸。在开始服用补充剂之前，咨询医生是很重要的，尤其是当存在某种类型的肾脏或肝脏问题时，这一点尤为重要。将过量的氮引入体内会使这些部位难以有效地管理有害物质和废物服用补充剂可以恢复丙氨酸失衡。低能量人群，如慢性疲劳综合征患者，可能会发现额外的丙氨酸有助于减少持续的疲劳感低血糖可能导致患者晕倒。
L-丙氨酸的合成方法：丙酸氯化氨化法由丙酸为原料，在105℃温度和3%赤磷催化剂存在下，通入液氯进行氯化，生成2-氯代丙酸，然后进入氨水溶液中，以乌洛托品为催化剂，在60℃温度下进行氨化，即生成2-氨基丙酸。较后将反应物送入甲醇溶液中进行结晶，经离心；干燥制得α-丙氨酸成品。2.α-溴丙酸氯化法将α-溴丙酸；氨水；碳酸氢铵混合搅拌回流7h，然后蒸发至干，再用乙醇浸泡洗去溴化铵，过滤出结晶，再经脱色过滤，加入乙醇得结晶，过滤干燥得成品。3.氰醇法乙醛与氢氰酸反应生成氰醇，再与氨反应得到氨基腈；然后在碱性条件下水解生成氨基丙酸钠，经离子交换而得L-丙氨酸。4.主要以L-天冬氨酸为原料，经脱羧、杀酶、脱色、过滤、结晶、离心、洗涤、干燥得成品。5.酶法。6.固定化酶。7.丙烯腈法。丙烯腈与氨在二苯胺和叔丁醇溶液中，在109℃和1176.798KPa压力下进行反应，生成β-氨基丙腈：然后与氢氧化钠反应，生成β-氨基丙酸钠：较后用盐酸酸化生成β-氨基丙酸：8.β-氨基丙腈法由β-氨基丙腈经水解、酸析而得.蛋白质并不完全是刚性分子。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。丙氨酸是一种非必需的氨基酸，可以帮助身体将葡萄糖转化为能量。142-47-2
丙氨酸是一种非必需氨基酸，在肌肉组织和肝脏之间的葡萄糖-丙氨酸循环中起关键作用。90891-21-7
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