蛋白质信号传导和配基运输：在多细胞生物体中，配基运输蛋白能够结合特定的小分子并将它们运送到机体中的特定位置。这些蛋白质在运输的起点（配基往往具有较高的浓度）必须以高的亲和力结合它们的配基，而在目的组织中（配基浓度较低）则必须释放所结合的配基。这就需要运输蛋白和所结合的配基之间有特定的亲和力。一个典型的例子是血红蛋白，它作用是将氧气从肺中运输到其他组织和部位中。通道蛋白也是重要的物质运输蛋白，它们能够改变细胞膜的通透性，使得一些小分子和离子可以进出细胞。膜本身是疏水性的，极性或带电分子无法通过扩散作用穿过。作为跨膜蛋白的通道蛋白，含有可控制的内部通道，在一定条件下允许这些分子进出细胞。通道蛋白也有专一性，许多离子通道蛋白只选择性地对特定离子起作用；例如，钾离子和钠离子通道分别只识别钾离子或钠离子。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物。1204334-27-9
化学试剂：与国民经济各领域密切相关，区域发展差别较大，季节性波动不明显。化学试剂普遍应用于工业、农业、医疗卫生、生物技术、检验检疫、****等国民经济的各行各业，在电子、微电子、航空航天、新材料、生物医药等先进制造业领域的作用尤为重要，甚至是部分行业的关键性基础化工材料。化学试剂与国民经济的发展息息相关，与国民经济整体的关联度较高。开放以来，国内宏观经济一直保持高速增长，因此化学试剂行业周期性特征不明显，但未来如果宏观经济增长放缓，化学试剂行业的发展速度可能降低。同时，化学试剂的下游的行业主要分布在珠三角、长三角及环渤海地区，因此国内化学试剂生产企业主要分布在华南、华东及华北地区，上述地区以外的化学试剂市场规模及企业发展相对滞后。此外，由于化学试剂应用普遍，下游的行业众多，因此季节性因素不明显。57179-35-8丙氨酸作用：合成清酒的调味料用量0.01%~0.03%。
每一种蛋白质都有自己独特的氨基酸序列，而氨基酸序列的组成信息则由编码对应蛋白质的基因的核苷酸序列所决定。遗传密码是一套由三个核苷酸组成的密码子，每一种三个核苷酸的组合可以编码一种特定氨基酸，如mRNA上的AUG（在DNA中为ATG）编码甲硫氨酸。由于DNA含有四种核苷酸（A、T、C、G），所以对应的可能的密码子有4×4×4=64种；而标准氨基酸只有20种，因此有部分密码子是冗余的，即部分氨基酸可以由多个不同的密码子所编码。DNA中的基因首先在RNA聚合酶等蛋白质的作用下被转录为前mRNA。在大多数生物体中，前mRNA（或初始转录产物）要经过转录后修饰以形成成熟的mRNA，随后mRNA就可以经由核糖体被用作蛋白质合成的模板。在原核生物中，mRNA可能可以在生成后被直接用于蛋白质合成，或者在离开类核后就结合核糖体。而在真核生物中，mRNA在细胞核中被合成，然后通过核膜被转运到细胞质中；在细胞质中，mRNA才可以被用于蛋白质合成。原核生物的蛋白质合成速率可以达到每秒20个氨基酸，要高于真核生物。
蛋白质的一级结构（primarystructure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质较基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。当葡萄糖在体内被分解时，C3H4O3就会生成。
丙氨酸是一种非必需的氨基酸，可以帮助身体将葡萄糖转化为能量幸运的是，有许多食物含有不同量的丙氨酸。鱼是一个很好的例子，许多不同类型的红肉和猪肉也是如此。许多乳制品，还有鸡蛋和家禽，鳄梨还含有大量的这种非必需氨基酸。当确定补充对个人较有利时，鳄梨也是一个很好的来源。鳄梨是一个很好的来源丙氨酸。在开始服用补充剂之前，咨询医生是很重要的，尤其是当存在某种类型的肾脏或肝脏问题时，这一点尤为重要。将过量的氮引入体内会使这些部位难以有效地管理有害物质和废物服用补充剂可以恢复丙氨酸失衡。低能量人群，如慢性疲劳综合征患者，可能会发现额外的丙氨酸有助于减少持续的疲劳感低血糖可能导致患者晕倒。L-丙氨酸功能：醇类饮料中加入L-丙氨酸后，可使其味道醇厚，而且可以防止啤酒和发泡酒的老化。50-74-8
蛋白质占人体重量的16%~20%。1204334-27-9
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。1204334-27-9
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