苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，苯丙氨酸普遍用于医药和阿斯巴甜的主要原料。在生物体内可以被生物酶不可逆的转化为酪氨酸，酪氨酸继续分解后经转氨基生成少量的苯C3H4O3。有一种疾病叫先天性苯丙氨酸羟化酶缺陷，患者苯丙氨酸不能转化生成酪氨酸，苯C3H4O3生成增多，在血液和尿液中出现苯C3H4O3，导致智力发育障碍，称为苯C3H6O尿症，此类患者饮食上需要注意尽量避免使用含有苯丙氨酸的食物。由于苯丙氨酸人体自身不能合成，所以被称为必需氨基酸。L-丙氨酸功能：添加食盐量的5-10%能够入味早，缩短腌制时间。19146-54-4
蛋白质催化作用：细胞中，酶是较被普遍了解和研究较多的蛋白质，它的特点是催化细胞中的各类化学反应。酶的催化反应具有高度的专一性和极高的催化效率。酶在大多数与代谢和异化作用以及DNA的复制、修复和RNA合成等相关的反应中发挥作用。在翻译后修饰作用中，一些酶（如激酶和磷酸酶）可以在其底物蛋白质上增加或去除特定化学基团（如磷酸基团）。目前已知的酶催化的反应有约4000种[27]。酶可以极大地加速其所催化的反应；例如，与没有酶催化的情况相比，乳清酸核苷-5'-单磷酸脱羧酶的加速作用较高可达1017倍（形象地说，在没有酶的情况下完成反应需要七千八百万年，而存在酶的情况下反应只需18毫秒）。1304-76-3在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐。
丙氨酸是一种非必需的氨基酸，可以帮助人体将葡萄糖转化为能量。它也被称为l-丙氨酸，它还可以帮助肝脏处理和排除体内的各种有害物质。这些功能有助于减缓肌肉蛋白质的使用过程，从而为身体提供燃料，并有助于保持血糖含量在健康范围内。乳制品和某些类型的红肉是丙氨酸的极好来源人体通过识别组织或细胞中是否存在多余的氨基酸，并将这些氨基酸转移到一个被称为C3H4O3的受体分子上，C3H4O3就产生了。当葡萄糖在体内被分解时，C3H4O3就会生成。将这些多余的氨基酸注入C3H4O3中，会产生然后转移到肝脏中的丙氨酸。肝脏反过来分解这种氨基酸，利用氮的含量创造更多的C3H4O3并重复生产周期。任何多余的氮都会从肝脏排出，带走目前存在的任何有害物质服用补充剂前较好咨询医生因为人体有能力制造自己的丙氨酸供应，氨基酸被认为是不必要的，因为它需要通过摄取食物或某种补充剂来供应丙氨酸。然而，这种非必需的状态是建立在身体正常运作的基础上的，包括血液中葡萄糖的正常处理。
化学试剂：与国民经济各领域密切相关，区域发展差别较大，季节性波动不明显。化学试剂普遍应用于工业、农业、医疗卫生、生物技术、检验检疫、****等国民经济的各行各业，在电子、微电子、航空航天、新材料、生物医药等先进制造业领域的作用尤为重要，甚至是部分行业的关键性基础化工材料。化学试剂与国民经济的发展息息相关，与国民经济整体的关联度较高。开放以来，国内宏观经济一直保持高速增长，因此化学试剂行业周期性特征不明显，但未来如果宏观经济增长放缓，化学试剂行业的发展速度可能降低。同时，化学试剂的下游的行业主要分布在珠三角、长三角及环渤海地区，因此国内化学试剂生产企业主要分布在华南、华东及华北地区，上述地区以外的化学试剂市场规模及企业发展相对滞后。此外，由于化学试剂应用普遍，下游的行业众多，因此季节性因素不明显。L-丙氨酸功能：改善人工合成甜味剂(糖精钠，舔菊苷、甜蜜素等)的味感，可使甜度增效，减少用量。
nvivo的蛋白质研究常常专注于蛋白质在细胞中的合成和定位。虽然已经知道许多细胞内蛋白质是在细胞质中合成，而膜结合蛋白质或分泌性蛋白质是在内质网中合成，但蛋白质定位到特定细胞器或细胞结构的特异性是如何达到的，目前还不清楚。一些有助于获得特定蛋白质在细胞中定位的方法得到了发展，特别是用基因工程将目的蛋白质上连接上“报告者”（如绿色荧光蛋白），将这样的融合蛋白在细胞中表达后，就可以通过显微镜观察荧光来了解融合蛋白在细胞中的分布。另一种常用的同样是基因工程的方法为定点突变。利用这一方法，研究者可以改变蛋白质序列，从而改变其结构、细胞内定位以及调控机制；而这些改变可以在invivo的情况下通过连接绿色荧光蛋白，或者在invitro的情况下通过酶动力学的方法以及结合实验进行观察。丙氨酸的功效：增加力量和肌肉质量。116856-18-9
L-丙氨酸功能：在复配甜昧剂加入1~10％的丙氨酸，能提高甜度、缓和人工甜味剂的甜味。19146-54-4
蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定[16]。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。由于氨基酸的非对称性（两端分别具有氨基和羧基），蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基，被称为N端或氨基端；尾端则有自由的羧基，被称为C端或羧基端。19146-54-4
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