蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构（tertiarystructure）。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力（VanderWaalsforce）等。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区（或称结构域domain）。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。丙氨酸进入血液并被运输到肝脏。917882-94-1
蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，但是天然蛋白质分子并不是走向随机的松散多肽链。每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。7782-42-5苯丙氨酸是人体必需氨基酸之一，苯丙氨酸普遍用于医药和阿斯巴甜的主要原料。
丙胺酸（Alanine）是一种在体内帮助把单糖葡萄糖转变成能量，并消除肝脏内多余有害物质的氨基酸。氨基酸是蛋白质的构建模块，也是强健肌肉成长的关键。已证实丙胺酸有保护细胞免受氧化应激损害的作用，这是身体分解肌肉蛋白帮助产生能量的自然过程。丙氨酸对保持体内的氮和葡萄糖水平平衡很重要，它是通过一系列叫做丙胺酸循环的化学活动发挥作用的。在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐（分解葡萄糖时产生）的受体分子。然后，C3H4O3盐被转变成丙氨酸，并转移到肝脏。肝脏从丙胺酸提取氮，并将其中一些变回C3H4O3盐，以用于产生更多葡萄糖。多余的氮会被转移到尿素，然后在撒尿时排出体外。这一葡萄糖—C3H4O3盐—丙胺酸—C3H4O3盐—葡萄糖的循环，能给身体提供支持细胞生命的能量。它还确保持续供应C3H4O3盐，让身体正常合成葡萄糖和氨基酸。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。丙氨酸在人体内20种基本氨基酸中含量第二多，是一种非必需氨基酸，也可以从食物中获得。
蛋白质是被研究得较多的一类生物分子，对它们的研究包括“体内”(invivo)、“体外”(invitro)、和“在计算机中”(insilico)。体外研究多应用于纯化后的蛋白质，将它们置于可控制的环境中，以期获得它们的功能信息；例如，酶动力学相关的研究可以揭示酶催化反应的化学机制和与不同底物分子之间的相对亲和力。相反的，体内研究实验着重于蛋白质在细胞或者整个生物中的活性作用，从而可以了解蛋白质发挥功能的场所和相应的调节机制。在硅之中研究使用的计算方法来研究蛋白质。L-丙氨酸功能：对腌制品的效果。16386-93-9
丙氨酸作用：防止油类氧化按0.01%~1.0%的比例添加于油类或蛋黄酱。917882-94-1
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