WilliamAstbury在1933年初次提出基于氢键的规则蛋白质二级结构，LinuPauling在随后成功地证明了这一想法。部分基于KajLinderstrøm-Lang的先前研究[7]，WalterKauzmann的关于蛋白变性的研究更有助于人们理解疏水相互作用介导的蛋白质折叠所形成的结构。一个得到序列信息的蛋白质是胰岛素，FrederickSanger在1949年测得，他也因此较终证明该蛋白质由氨基酸的线性聚合物组成，而不是由支链，胶体或脂环族组成。1958年，他因这一成就而获得了诺贝尔奖。较早期被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构，所用方法为X射线晶体学。近些年，随着电子显微镜的发展，蛋白质结构学发展迅猛，人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。L-丙氨酸功能：在复配甜昧剂加入1~10％的丙氨酸，能提高甜度、缓和人工甜味剂的甜味。1651-29-2
蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和部位的主要材料。婴幼儿、儿童和青少年的生长发育都离不开蛋白质。即使成年人的身体组织也在不断地分解和合成进行更新，例如，小肠黏膜细胞每1~2天即更新一次，血液红细胞每120天更新一次，头发和指甲也在不断推陈出新。身体受伤后的修复也需要依靠蛋白质的补充。2.调节身体功能。体内新陈代谢过程中起催化作用的酶，调节生长、代谢的各种刺激以及有免疫功能的抗体都是由蛋白质构成的。此外，蛋白质对维持体内酸硷平衡和水分的正常分布也都有重要作用。3.供给能量。虽然蛋白质的主要功能不是供给能量，但当食物中蛋白质的氨基酸组成和比例不符合人体的需要，或摄入蛋白质过多，超过身体合成蛋白质的需要时，多余的食物蛋白质就会被当作能量来源氧化分解放出热能。此外，在正常代谢过程中，陈旧破损的组织和细胞中的蛋白质也会分解释放出能量。每克蛋白质可产生.16.7千焦耳（4千卡）热能。171753-74-5蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物。
蛋白质是由不同的L型α-氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定[16]。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。由于氨基酸的非对称性（两端分别具有氨基和羧基），蛋白质链具有方向性。蛋白质链的起始端有自由的氨基，被称为N端或氨基端；尾端则有自由的羧基，被称为C端或羧基端。
蛋白质并不完全是刚性分子。许多蛋白质在执行生物学功能时可以在多个相关结构中相互转换。在进行功能型结构重排时，这些相关的三级或四级结构通常被定义为不同“构象”，而这些结构之间的转换就被称为“构象变换”。例如，酶的构象变换常常是由底物结合到活性位点所导致。在溶液中，所有的蛋白质都会发生结构上的动态变化，主要表现为热振动和与其他分子之间碰撞所导致的运动。蛋白质可以由三级结构的不同大致分为三个主要类别：球蛋白、纤维蛋白和膜蛋白。几乎所有的球蛋白都是水溶性的，许多球蛋白是酶。纤维蛋白多为结构性的，例如，结缔组织的主要成分胶原蛋白，或头发和指甲的蛋白质成分角蛋白。膜蛋白常常作为受体，或提供通道极性的或带电的分子通过细胞膜。丙氨酸水平升高与血压、能量摄入、胆固醇水平和体重指数升高相关。
蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者，没有蛋白质就没有生命。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与，蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Aminoacid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。不过在自然界中还存在着一些特殊的氨基酸，例如在一种海洋寡毛纲小蠕虫Olaviusalgarvensis以及与之存在共生关系的细菌δ1（该细菌属于δ变形菌）中存在着高含量的硒代半胱氨酸，由原本为终止密码子的UGA编码，和吡咯赖胺酸，由终止密码子UAG编码。丙氨酸作用：可防止发泡酒老化，减少酵母臭。62616-14-2
在生物体内可以被生物酶不可逆的转化为酪氨酸，酪氨酸继续分解后经转氨基生成少量的苯C3H4O3。1651-29-2
丙氨酸在人体内20种基本氨基酸中含量第二多，是一种非必需氨基酸，也可以从食物中获得.丙氨酸可以参与到组织和肝脏间的葡萄糖-丙氨酸循环中，并起关键作用.在肌肉和其它降解氨基酸的组织中，氨基基团通过转氨基作用以谷氨酰胺的形式储存起来.谷氨酰胺将氨基基团通过丙氨酸氨基转移酶转移到C3H4O3上去，形成丙氨酸和α-酮戊二酸.丙氨酸进入血液继而运入肝脏.肝脏中丙氨酸氨基转移酶催化与上述反应相反的过程，C3H4O3可以用于糖异生作用，形成葡萄糖并被循环系统运回各组织部位中.整个循环会受到来自丙氨酸水平、过高的血压、能量摄取、甾醇水平以及体重指数的影响.1651-29-2
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