WilliamAstbury在1933年初次提出基于氢键的规则蛋白质二级结构，LinuPauling在随后成功地证明了这一想法。部分基于KajLinderstrøm-Lang的先前研究[7]，WalterKauzmann的关于蛋白变性的研究更有助于人们理解疏水相互作用介导的蛋白质折叠所形成的结构。一个得到序列信息的蛋白质是胰岛素，FrederickSanger在1949年测得，他也因此较终证明该蛋白质由氨基酸的线性聚合物组成，而不是由支链，胶体或脂环族组成。1958年，他因这一成就而获得了诺贝尔奖。较早期被解析的蛋白质结构包括血红蛋白和肌红蛋白的结构，所用方法为X射线晶体学。近些年，随着电子显微镜的发展，蛋白质结构学发展迅猛，人们已经能够观察到蛋白质的近原子结构。丙氨酸作用：添加量约为其3~5倍的量，可增强调味效果。86759-37-7
结构蛋白：结构蛋白赋予生物成分以刚度和刚度。大多数结构蛋白是纤维蛋白。例如，胶原蛋白和弹性蛋白是结缔组织（例如软骨）的关键成分，而角蛋白存在于坚硬或丝状结构中，例如头发，指甲，羽毛，蹄和一些动物的外壳。一些球状蛋白也可以发挥结构功能，例如肌动蛋白和微管蛋白是球形的，可作为单体溶解，但会聚合形成构成细胞骨架的长而硬的纤维，从而使细胞保持其形状和大小。具有结构功能的其他蛋白质是运动蛋白，例如肌球蛋白，驱动蛋白和动力蛋白，它们能够产生机械力。这些蛋白质对于单细胞生物的细胞运动以及许多有性繁殖的多细胞生物的精子至关重要。它们还产生收缩肌肉所产生的力，并在细胞内运输中起重要作用。220237-31-0蛋白质占人体重量的16%~20%。
蛋白质还有一些被人熟知的理化性质：1、蛋白质的变性：蛋白质受到酸、碱、尿素、有机溶酶、重金属、热、紫外光及X-射线等物理或化学的破坏，引起蛋白质自然之分子结构的改变，并引起生理活性的消失。变性作用破坏了蛋白质的二级、三级、四级结构，一般不会影响其一级结构。变性蛋白质的特性：溶解度降低。生物活性消失。不能结晶。易受蛋白酶的水解。滴定曲线改变，因可滴定的官能基增加。-SH等基团的反应活性增加。2、蛋白质的盐析：和蛋白质的变性相对应，在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析，这是一种可逆的过程。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果较好。
早期的营养学家，例如德国CarlvonVoit认为，蛋白质是维持人体结构较重要的营养素，因为人们普遍认为“肉才能生肉”。KarlHeinrichRitthausen对谷氨酸的鉴定扩展了当时已知的蛋白质形式。ThomasBurrOsborne与拉斐特·孟德尔一起，在饲喂实验大鼠中应用李比希较小值定律，从而鉴定出了营养必需氨基酸。直到1926年，JamesB.Sumner证明脲酶实际上是一种蛋白质，人们才完全认识到蛋白质在生物中作为酶的中心作用[6]。1950年代，ArmorHotDogCo.提纯了1千克纯牛胰核糖核酸酶A，并不要钱提供给科学家，这个举动让核糖核酸酶A成为随后几十年生化研究的主要对象。L-丙氨酸功能：在蛋黄酱中加入1-3%的L-丙氨酸，能防止氧化。
化学试剂品种门类繁多，工艺技术复杂。化学试剂制造的关键技术主要包括合成制造、分离技术、纯化技术以及与化学试剂生产相配套的分析检验技术、分装技术、环境处理与监测技术、包装储存技术等；其中生产技术的主体为分离纯化和检测分析技术。分离纯化技术主要包括蒸馏及分馏技术、萃取与提取分离技术、结晶-沉淀与离心分离技术、吸附分离技术、区域熔融提纯技术、泡沫分离技术、常规柱层次分离技术、膜分离技术等，通用化学试剂的生产主要就是利用上述某种技术或几种技术的组合来对化工原料进行提纯。丙氨酸是一种非必需的氨基酸，可以帮助身体将葡萄糖转化为能量。184970-29-4
L-丙氨酸功能：减少酵母气味，添加量一般为1-3%。86759-37-7
碳水化合物也被称做是糖类化合物，它是在自然界当中存在的较多，并且分布也相当广的有机化合物。它的主要成分有碳、氢和氧三种元素组成，是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源。由于它所含有的氢氧比例为二比一，和水一样，故叫做碳水化合物。而像葡萄糖、蔗糖以及淀粉、纤维素等都属于碳水化合物。碳水化合物的作用就是为人体提供热能的三种主要的营养素中较廉价的营养素。在我们平时的食物当中的碳水化合物分成两类：1、可以被人类吸收和利用的有效碳水化合物，像单糖、双糖、多糖。2、不能被人类消化的无效碳水化合物，像纤维素，但是它也是人体必须的物质。除能给人体提供营养外，而且有些还具有特殊的生理活性。例如：肝脏中的肝素有抗凝血作用；血型中的糖与免疫活性有关。86759-37-7
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