蛋白质的一级结构（primarystructure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质较基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。丙氨酸进入血液并被运输到肝脏。96631-87-7
蛋白质还有一些被人熟知的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收（本质为苯环的特性），以色氨酸吸收较强，较大吸收峰为280nm。67073-96-5丙氨酸作用：改善有机酸的酸味。
蛋白质的细胞功能：蛋白质功能发挥的关键在于能够特异性地并且以不同的亲和力与其他各类分子，包括蛋白质分子结合。蛋白质结合其他分子的区域被称为结合位点，而结合位点常常是从蛋白质分子表面下陷的一个“口袋”；而结合能力与蛋白质的三级结构密切相关，因为结构决定了结合位点的形状和化学性质（即结合位点周围的氨基酸残基的侧链的化学性质）。蛋白质结合的紧密性和特异性可以非常高；例如，核糖核酸酶压制蛋白可以与人的血管促生蛋白以亚飞摩尔（sub-femtomolar，即<10-15M）量级的解离常数进行结合，但却完全不结合（解离常数>1M）angiogenin在两栖动物中的同源蛋白抗肿病核糖核酸酶。非常微小的化学结构变化，如在结合位点的某一残基侧链上添加一个甲基基团，有时就可以几乎完全破坏结合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨侧链结构非常类似的缬氨酸和异亮氨酸，而这两种氨基酸的差别就在于异亮氨酸的侧链多出一个甲基。
氨基丙酸也叫做丙氨酸，是一种可以帮助身体把葡萄糖转变为能量的非必需氨基酸。也有人称之为L-丙氨酸，丙氨酸还有帮助肝脏处理和清理体内各种不同有害物质哦作用。这些功能有助于减缓人体使用肌肉蛋白的过程，便于给身体提供养料。此外，它还帮助保持血液中葡萄糖的健康水平。身体通过识别组织或细胞中任何多余的氨基酸，把这些酸转变成叫做C3H4O3盐的受体分子，然后生产出丙氨酸。葡萄糖在体内分解时产生C3H4O3盐。这些多余的氨基酸注入C3H4O3盐导致产生氨基丙酸，然后转移进入肝脏。肝脏依次分解这些氨基酸，并使用氮成分产生更多的C3H4O3盐，形成一种生产循环。多余的氮以及任何有害物质会被清理出肝脏。丙氨酸的功效：丙氨酸可能会增加瘦肌肉的质量并促进脂肪减少。
碳水化合物的作用：1、可以节省蛋白质：食物中碳水化合物不足，机体不得不动用蛋白质来满足机体活动所需的能量，这将影响机体用蛋白质进行合成新的蛋白质和组织更新。因此，完全不吃主食，只吃肉类是不适宜的，因肉类中含碳水化合物很少，这样机体组织将用蛋白质产热，对机体没有好处。2、维持脑细胞的正常功能：葡萄糖是维持大脑正常功能的必需营养素，当血糖浓度下降时，脑组织可因缺乏能源而使脑细胞功能受损，造成功能障碍，并出现头晕、心悸、出冷汗、甚至昏迷。在丙胺酸循环期间，细胞或组织内的多余氨基酸（蛋白质）都被转移到叫做C3H4O3盐。96631-87-7
蛋白质是生命活动的主要承担者，没有蛋白质就没有生命。96631-87-7
蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者，没有蛋白质就没有生命。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与，蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Aminoacid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。不过在自然界中还存在着一些特殊的氨基酸，例如在一种海洋寡毛纲小蠕虫Olaviusalgarvensis以及与之存在共生关系的细菌δ1（该细菌属于δ变形菌）中存在着高含量的硒代半胱氨酸，由原本为终止密码子的UGA编码，和吡咯赖胺酸，由终止密码子UAG编码。96631-87-7
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